Anti-DENV2 E-D2 Antibody Ⅱ型登革病毒基因组多蛋白抗体

AbM59512-8-PU

Anti-DENV2 E-D2 Antibody Ⅱ型登革病毒基因组多蛋白抗体

Genome polyprotein(基因组多蛋白)；Capsid protein C（衣壳蛋白C）；Core protein（核心蛋白）；Protein prM；Peptide pr；Small envelope protein M（小包膜蛋白M）；Matrix protein（基质蛋白）；Envelope protein E（包膜蛋白E）；Non-structural protein 1 (NS1)（非结构蛋白1（NS1））

WB (1:1000) analysis of recombinant protein DENV2 E-D2 with Anti-DENV2 E-D2 antibody

背景介绍：

通过与细胞膜结合并将病毒RNA聚集到核衣壳中形成成熟病毒颗粒的核心，在病毒出芽过程中发挥作用。在病毒进入过程中，可诱导基因组在表面蛋白诱导的半融合后渗入宿主细胞质。可以迁移到细胞核，在那里它调节宿主的功能。通过蛋白酶体降解途径隔离和降解宿主EXOC1，克服宿主EXOC1的抗病毒作用。通过干扰宿主Dicer抑制RNA沉默。通过在pH6.0下与包膜蛋白E结合，防止反式高尔基体包膜蛋白的过早融合活性。病毒粒子在细胞外空间释放后，与E二聚体分离。通过屏蔽和灭活包膜蛋白E融合肽，在细胞内病毒粒子组装过程中作为包膜蛋白E的伴侣。prM是唯一在反式高尔基网络中由宿主furin成熟的病毒肽，可能是为了避免在病毒粒子释放之前在酸性高尔基腔室中病毒融合活性的灾难性激活。prM-E切割效率低，许多病毒粒子仅部分成熟。这些未切割的prM可能在免疫逃避中发挥作用。可能对病毒出芽起作用。通过M外结构域激活线粒体凋亡通路发挥细胞毒性作用。可能显示病毒蛋白活性。结合宿主细胞表面受体，介导病毒与细胞膜的融合。包膜蛋白在内质网中以异源二聚体的形式与蛋白prM合成。它们在内质网内的病毒粒子出芽中发挥作用，新形成的未成熟颗粒被60个由异源二聚体组成的尖刺覆盖在前体prM和包膜蛋白E之间。病毒粒子被运输到高尔基体，在那里低pH导致prM -E异源二聚体解离并形成E同源二聚体。prM-E切割效率低，许多病毒粒子仅部分成熟。这些未切割的prM可能在免疫逃避中发挥作用，参与免疫逃避、发病机制和病毒复制。一旦多蛋白被切割，它就会到达三个目的地:病毒复制周期，质膜和细胞外区室。对病毒复制至关重要。需要形成复制复合体和募集其他非结构蛋白到er衍生的膜结构。作为六聚体脂质体排出体外，起对抗宿主免疫反应的作用。拮抗补体功能。与宿主巨噬细胞和树突状细胞结合。抑制toll样受体3 (TLR3)的信号转导。破坏宿主肺微血管内皮细胞的内皮糖萼层，诱导唾液酸降解和硫酸肝素蛋白聚糖脱落。NS1诱导唾液酸酶、肝素酶的表达，并激活组织蛋白酶L，组织蛋白酶L通过酶切激活肝素酶。这些影响可能与在严重登革热中观察到的内皮细胞高渗透性有关。